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β-乳球蛋白与EGCG结合规律的分子动力学探究
文献摘要：
为探究不同pH下多酚与蛋白质的结合规律,以荼多酚EGCG(表没食子儿荼素没食子酸酯)和β-乳球蛋白为研究对象,采用分子对接和分子模拟技术研究两者结合能、结合机制分别在pH为2、5、8时的变化.结果 表明,EGCG主要结合在β-乳球蛋白的3个区域;在结合能最高的结合位点进行150 ns分子模拟过程中,发现EGCG的波动幅度比β-乳球蛋白大,特别是pH为2时,但EGCG的波动不会影响β-乳球蛋白结构的稳定;pH为5时β-乳球蛋白的疏水表面积、α-螺旋和β-折叠含量均为最低;EGCG与β-乳球蛋白在pH为5时结合能最高,pH为8时最低,pH为5时结合能最高主要由于此时疏水作用力、氢键和范德华力均最强.通过研究可知,pH会影响蛋白质表面结构,特别是蛋白质与小分子物质的结合处,从而影响两者间的结合能、结合位点和结合姿势.
文献关键词：
pH;β-乳球蛋白;多酚;分子动力学
中图分类号：
作者姓名：
孔庆新;黄业传;徐伟平;张径舟;刘碧林;李思阳
作者机构：
重庆化工职业学院制药工程学院,重庆401228;荆楚理工学院生物工程学院,湖北荆门448000;西南政法大学,重庆401120;江苏食品药品职业技术学院药学院,江苏淮安223001
文献出处：
引用格式：
[1]孔庆新;黄业传;徐伟平;张径舟;刘碧林;李思阳-.β-乳球蛋白与EGCG结合规律的分子动力学探究)[J].食品与生物技术学报,2022(01):51-59
A类：
B类：
EGCG,合规律,分子动力学,多酚,子儿,没食子酸,分子对接,分子模拟技术,结合能,结合机制,结合位点,ns,波动幅度,蛋白结构,疏水表面,折叠,疏水作用,作用力,氢键,范德华力,表面结构,小分子,结合处,姿势
AB值：
0.315139
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