典型文献
分子动力学探究高压对β-乳球蛋白与多酚结合的影响
文献摘要：
为探究不同压力下多酚与蛋白的结合规律,以表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)和 β-乳球蛋白为研究对象,采用分子对接和分子模拟研究两者结合能和结合机制在0.1、200、500、800 MPa时的变化.结果表明,EGCG常压下主要结合在疏水腔(1号区域),蛋白经200和500 MPa处理后,EGCG主要结合在蛋白表面的2号区域,而800 MPa处理后至少有5个结合区域.以1号结合位点为对象进行150 ns的分子动力学模拟过程,发现200 MPa的压力处理能使蛋白结构更稳定,而500和800 MPa压力下蛋白稳定性略为降低.500 MPa及以上的压力能使蛋白的疏水表面积、α-螺旋和 β-折叠减少.EGCG与 β-乳球蛋白的结合自由能随压力的增加而降低,其中主要是由范德华力、氢键作用减弱所致.另外,高压下蛋白结构的变化,特别是结合位点处的变化也显著影响了EGCG与蛋白的结合.
文献关键词：
高压;β-乳球蛋白;多酚;分子动力学
中图分类号：
作者姓名：
孔庆新;罗丽梅;黄业传;徐伟平;张径舟;刘碧林;任丽萍
作者机构：
重庆化工职业学院 制药工程学院,重庆,401228;荆楚理工学院 生物工程学院,荆门,448000;西南政法大学医院,重庆,401120
文献出处：
引用格式：
[1]孔庆新;罗丽梅;黄业传;徐伟平;张径舟;刘碧林;任丽萍-.分子动力学探究高压对β-乳球蛋白与多酚结合的影响)[J].食品与发酵工业,2022(03):107-114
A类：
B类：
多酚,合规律,表没食子儿茶素没食子酸酯,epigallocatechin,gallate,EGCG,分子对接,分子模拟,结合能,结合机制,常压,结合位点,ns,分子动力学模拟,蛋白结构,更稳,下蛋,略为,压力能,疏水表面,折叠,结合自由能,范德华力,氢键作用
AB值：
0.325371
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