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卵白蛋白与绿原酸分子互作对蛋白结构及乳液稳定性的影响
文献摘要：
多酚和蛋白质是构成复杂食品体系的重要物质,利用多酚和蛋白质之间的分子互作,改变蛋白结构并提升乳液稳定性,已成为当前食品加工领域的研究热点.通过荧光光谱法、同步荧光光谱法、圆二色谱法、红外光谱法研究卵白蛋白(O-VA)与绿原酸(CA)的相互作用,并利用OVA-CA复合物制备高稳定性乳液.结果表明:CA对OVA的内源荧光猝灭机理为静态猝灭,结合位点数为1,结合位点更接近于OVA分子中色氨酸残基的位置.二者结合的主要作用力是氢键和疏水相互作用.CA的加入会改变OVA的蛋白质二级结构,其中,随着CA浓度的增加,α-螺旋含量逐渐增加,β-折叠含量逐渐减小.通过比较不同浓度CA下OVA-CA乳液的粒径,选择OVA:CA=1:0.1(摩尔比)为最适比例,制备粒径为(755.13±140.29)nm的乳液.与OVA乳液相比,OVA-CA乳液在常温下保持7 d,乳液状态稳定,同时pH值和盐离子(0～0.125 mol/L)稳定性显著提高.研究结果将为改善蛋清蛋白功能特性,拓展其在食品加工中的应用领域提供参考.
文献关键词：
卵白蛋白;绿原酸;乳液;稳定性;分子互作
中图分类号：
作者姓名：
温鹤迪;宁珍珍;李金铭;关玉;贺家华;赵颂宁;刘静波;张婷
作者机构：
吉林省营养与功能食品重点实验室 长春 130062;吉林大学食品科学与工程学院 长春 130062
文献出处：
引用格式：
[1]温鹤迪;宁珍珍;李金铭;关玉;贺家华;赵颂宁;刘静波;张婷-.卵白蛋白与绿原酸分子互作对蛋白结构及乳液稳定性的影响)[J].中国食品学报,2022(10):66-76
A类：
B类：
卵白蛋白,绿原酸,分子互作,蛋白结构,乳液稳定性,多酚,杂食,食品体系,变蛋,食品加工,荧光光谱法,同步荧光光谱,圆二色谱,红外光谱法,CA,OVA,复合物制备,高稳定性,荧光猝灭,猝灭机理,结合位点,色氨酸,残基,作用力,氢键,疏水相互作用,入会,蛋白质二级结构,折叠,摩尔比,常温下,液状,盐离子,蛋清蛋白,蛋白功能,功能特性
AB值：
0.316216
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