典型文献
EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响
文献摘要：
采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)、大豆球蛋白(glycinin,11S)与表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG)的相互作用.结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化.EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光.与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高.EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物.EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显.傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成.EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠.
文献关键词：
β-伴大豆球蛋白;大豆球蛋白;表没食子儿茶素没食子酸酯;相互作用
中图分类号：
作者姓名：
黄国;田泽鹏;薛丽莹;陈骐;王迪;衣艳娇;李萌;孙书境;隋晓楠
作者机构：
东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨 150030;东北农业大学生命科学学院,黑龙江哈尔滨 150030
文献出处：
引用格式：
[1]黄国;田泽鹏;薛丽莹;陈骐;王迪;衣艳娇;李萌;孙书境;隋晓楠-.EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响)[J].食品科学,2022(12):1-9
A类：
B类：
EGCG,大豆球蛋白,蛋白相互作用,蛋白质结构,荧光光谱,可见光谱,傅里叶变换红外光谱,分子对接,对接方法,中性条件,conglycinin,7S,11S,表没食子儿茶素没食子酸酯,epigallocatechin,gallate,白之,氨基酸残基,微环境,猝灭,亲和力,反应自发,氢键,范德华力,成物,物质的量比,复合物,表面疏水性,对接研究,疏水相互作用,蛋白二级结构,折叠
AB值：
0.234692
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