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基于理性设计提高假交替单胞菌κ-卡拉胶酶热稳定性
文献摘要：
对假交替单胞菌JMUZ2的κ-卡拉胶酶进行理性设计,以获得热稳定性提高的突变酶.用PoPMuSiC在线分析工具对假交替单胞菌κ-卡拉胶酶进行分析,筛选了 10个单点突变体.利用定点突变获得突变酶基因,并对突变酶进行诱导表达、纯化及性质鉴定,筛选出酶比活力不降低且热稳定性提高的突变体K155A.热稳定性分析表明,在50、55℃和60℃分别处理40 min,突变酶残余酶活力分别是野生型酶的1.8、2.7倍和4.5倍.酶的结构及分子动力学模拟分析表明,酶分子疏水相互作用和结构刚性的增强是K155A突变体热稳定性提高的可能原因.通过理性设计获得假交替单胞菌κ-卡拉胶酶热稳定性提高的突变体K155A,对改善酶的性质、扩大κ-卡拉胶酶的应用范围以及κ-卡拉胶酶结构与功能关系研究具有重要意义.
文献关键词：
κ-卡拉胶酶;热稳定性;理性设计
中图分类号：
作者姓名：
龙柳妃;苏羽;陈艳红;姜泽东;倪辉;李清彪;朱艳冰
作者机构：
集美大学海洋食品与生物工程学院,福建厦门 361021;福建省食品微生物与酶工程重点实验室,厦门市食品生物工程技术研究中心,福建厦门 361021
文献出处：
引用格式：
[1]龙柳妃;苏羽;陈艳红;姜泽东;倪辉;李清彪;朱艳冰-.基于理性设计提高假交替单胞菌κ-卡拉胶酶热稳定性)[J].食品科学,2022(22):159-165
A类：
JMUZ2,PoPMuSiC,K155A
B类：
理性设计,假交替单胞菌,卡拉胶酶,在线分析工具,单点,突变体,定点突变,酶基因,诱导表达,性质鉴定,比活力,不降,热稳定性分析,别处,酶活力,野生型,分子动力学模拟,疏水相互作用,体热,可能原因,酶结构,结构与功能,功能关系
AB值：
0.224124
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