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谷氨酸脱羧酶基因的挖掘、表征及全细胞制备γ-氨基丁酸的研究
文献摘要：
γ-氨基丁酸是一种重要的生物活性因子,通过谷氨酸脱羧酶(GAD)使L-谷氨酸脱羧而合成.作者首先将酿酒酵母谷氨酸脱羧酶基因进行克隆并实现其在大肠杆菌中表达.通过亲和层析纯化获得了比活力高达66.55 U/mg的重组酶ScGAD.进一步酶学性质分析结果表明,ScGAD最适反应温度为60℃,最适反应pH为4.0,且在30～50℃、pH 4.0～9.0时表现出优越的稳定性;其动力学参数Km为14.28 mmol/L,对 L-谷氨酸具有较好的亲和力.最后通过全细胞制备γ-氨基丁酸(GABA)的最适条件探究,得到GABA生成效率最高的条件为60℃、pH 4.0,在此条件下,100 mmol/L底物L-谷氨酸经全细胞催化可合成GABA 35.9 g/(g?h).该研究为GABA高效生产提供依据.
文献关键词：
谷氨酸脱羧酶;γ-氨基丁酸;酶学性质;全细胞催化
中图分类号：
作者姓名：
冯骁;池慧兵;孟凡强;陆兆新;朱萍;吕凤霞
作者机构：
南京农业大学食品科学技术学院,江苏南京210095
文献出处：
引用格式：
[1]冯骁;池慧兵;孟凡强;陆兆新;朱萍;吕凤霞-.谷氨酸脱羧酶基因的挖掘、表征及全细胞制备γ-氨基丁酸的研究)[J].食品与生物技术学报,2022(10):58-66
A类：
ScGAD
B类：
谷氨酸脱羧酶,酶基因,氨基丁酸,生物活性因子,酿酒酵母,大肠杆菌,亲和层析,层析纯化,比活力,重组酶,酶学性质分析,反应温度,动力学参数,Km,亲和力,GABA,生成效率,此条,底物,全细胞催化,高效生产
AB值：
0.21325
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