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典型文献
结核分枝杆菌PE_PGRS29蛋白结构与功能的生物信息学分析
文献摘要:
为了运用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv1468c基因编码蛋白PE_PGRS29的结构和功能进行预测分析,Rv1 468c基因相关信息从Genbank数据库中提取;运用Prot-Param、Protscale、NetPhos、TMH MM、SOPMA、SWISS-MODEL 等在线软件预测分析 PE_PGRS29蛋白的理化性质、亲疏水性、磷酸化位点、跨膜螺旋结构和二级结构并对其进行三级结构建模,PE_PGRS29蛋白的B细胞以及T细胞抗原表位使用BLAST、ABCpred和SYF-PEITHI软件进行预测,PE_PGRS29蛋白的相互作用蛋白用STRING数据库进行分析,使用MEGA-X软件对PE_PGRS29蛋白构建进化树.结果表明:PE_PGRS29蛋白含有370个氨基酸,分子式为C1375H2111N431O465S3,原子总数4 385,消光系数为9 970,280 nm处的吸光度为0.309;平均疏水性为0.199,为亲水性蛋白,第331位氨基酸亲水性得分最高为-1.533,第51位氨基酸疏水性得分最高为2.378.该蛋白性质稳定,α-螺旋(Hh)、β-转角(Tt)、β-折叠(Ee)和无规则卷曲(Cc)在该蛋白质二级结构中分别占21.89%、10.54%、21.89%和45.68%.综上所述,生物信息学分析PE_PGRS29蛋白为结核分枝杆菌表面稳定亲水性蛋白,与结核分枝杆菌的泛素化介导异种自噬清除密切相关.该蛋白含有多个T、B细胞抗原表位,可作为结核治疗的潜在分子靶点.
文献关键词:
结核分枝杆菌;自噬;PE_PGRS29蛋白;生物信息学分析
作者姓名:
吴珊;周海金;徐广贤
作者机构:
西安市人民医院(西安市第四医院)检验科,陕西西安710000;广东医科大学医学技术学院医学检验系,广东东莞523000
文献出处:
引用格式:
[1]吴珊;周海金;徐广贤-.结核分枝杆菌PE_PGRS29蛋白结构与功能的生物信息学分析)[J].家畜生态学报,2022(12):23-31,68
A类:
PGRS29,Rv1468c,Rv1,468c,PEITHI,C1375H2111N431O465S3
B类:
结核分枝杆菌,蛋白结构,结构与功能,生物信息学分析,生物信息学方法,基因编码,编码蛋白,结构和功能,预测分析,Genbank,Param,Protscale,NetPhos,TMH,MM,SOPMA,SWISS,MODEL,软件预测,亲疏水性,磷酸化,螺旋结构,三级结构,结构建模,抗原表位,BLAST,ABCpred,SYF,相互作用蛋白,白用,STRING,MEGA,进化树,分子式,消光系数,吸光度,亲水性,蛋白性质,Hh,Tt,折叠,Ee,无规则,卷曲,Cc,蛋白质二级结构,综上所述,定亲,泛素化,异种,自噬,分子靶点
AB值:
0.349364
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