典型文献
重组人血清淀粉样蛋白分离纯化及稳定性研究
文献摘要：
目的 建立人血清淀粉样蛋白1单体(HSAA1)的制备方法,并考察其活性及稳定性.方法 利用基因重组技术构建重组HSAA1大肠杆菌工程菌,变性条件下进行层析纯化,透析复性纯化后蛋白,采用酶联免疫吸附法检测复性后SAA1的生物活性,在不同温度及不同pH值的缓冲液中考察其储存稳定性.结果 SAA1在大肠杆菌E.coli中可溶性表达,纯化后蛋白纯度超过95％,透析复性后蛋白二级结构主要为α螺旋结构;SAA1质量浓度在0.01～2.50μg/mL范围内与吸光度值呈线性关系;SAA1在中性及偏碱性条件下的稳定性高于酸性条件;在pH 8的缓冲液体系中添加25％甘油,室温存放90 d后,SAA1无明显降解.结论 采用原核表达体系,结合变性纯化及透析复性可获得高纯度的重组SAA1,可作为免疫检测的标准品和校准品,也可作为抗原制备相应单克隆抗体及多克隆抗体.
文献关键词：
重组人血清淀粉样蛋白;分离纯化;复性;免疫活性;稳定性
中图分类号：
作者姓名：
唐艳;王伟颖;刘永东;陈文琼
作者机构：
四川省乐山市人民医院,四川 乐山 614000;中国科学院过程工程研究所,北京 100190
文献出处：
引用格式：
[1]唐艳;王伟颖;刘永东;陈文琼-.重组人血清淀粉样蛋白分离纯化及稳定性研究)[J].中国药业,2022(05):59-63
A类：
重组人血清淀粉样蛋白,HSAA1
B类：
蛋白分离,分离纯化,稳定性研究,立人,制备方法,基因重组,重组技术,技术构建,大肠杆菌,工程菌,层析纯化,酶联免疫吸附法,缓冲液,中考,储存稳定性,coli,可溶性表达,蛋白纯度,蛋白二级结构,螺旋结构,吸光度值,碱性条件,酸性条件,温存,存放,原核表达,表达体系,高纯度,免疫检测,标准品,校准品,单克隆抗体,多克隆抗体,免疫活性
AB值：
0.291086
相似文献
机标中图分类号，由域田数据科技根据网络公开资料自动分析生成，仅供学习研究参考。
