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泛素化修饰在RLR信号通路中的研究进展
文献摘要：
病毒入侵后被细胞的模式识别受体RIG-I样受体(RIG-I-like receptor,RLR)识别从而启动抗病毒RLR信号通路的激活,先天免疫反应的异常激活将导致慢性炎症和免疫器官损伤,甚至引起自身免疫性疾病.为了防止抗病毒信号过早激活或过度激活,机体建立了完善的调节系统防止信号传导过程发生紊乱.蛋白的翻译后修饰(Post-translational modification,PTM)是调节模式识别受体及其下游信号蛋白稳定性和活性的关键机制,而泛素化(Ubiquitination,UB)作为蛋白质翻译后修饰的重要部分在抗病毒信号通路中被广泛研究.其中K48和K63连接的泛素化最为常见,通过K48连接的泛素链能够引起靶蛋白通过蛋白酶体途径降解,而K63连接的泛素链能够促进蛋白激活和细胞信号转导.RIG-I、MAVS、TBK1以及TRAF家族相关蛋白作为RLR通路的信号传递分子,其蛋白的泛素化修饰也成为研究的重点.本文讨论了 K48和K63泛素化在抗病毒免疫信号通路中的研究进展,特别是RIG-I样受体引发的信号传导途径中蛋白的泛素化修饰.
文献关键词：
先天免疫;抗病毒反应;RIG-I样受体;泛素化;K48泛素化;K63泛素化
中图分类号：
作者姓名：
陈阳;陈亚;徐田军
作者机构：
上海海洋大学水产与生命学院,鱼类分子免疫学实验室,上海 201306
文献出处：
引用格式：
[1]陈阳;陈亚;徐田军-.泛素化修饰在RLR信号通路中的研究进展)[J].上海海洋大学学报,2022(05):1068-1077
A类：
Ubiquitination
B类：
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AB值：
0.308232
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