典型文献
微管蛋白的甘氨酸化修饰及功能研究进展
文献摘要：
微管是真核细胞骨架的基本成分,由alpha/beta微管蛋白二聚体组成.其二聚体的结构在进化上高度保守,却可承担多种功能,主要原因是其结构和性质可以受多种机制的调控,特别是微管蛋白翻译后修饰.目前已发现多种微管蛋白翻译后修饰,其中甘氨酸化是一种重要的修饰方式,它与谷氨酸化修饰的位点均为微管蛋白的C端谷氨酸残基.但与谷氨酸化不同的是,甘氨酸是中性氨基酸,不会增加微管蛋白C末端的净负电荷.这种修饰主要由微管蛋白酪氨酸连接酶类似酶系(TTLL)催化,其中在甘氨酸化起始过程中发挥重要作用的酶为TTLL3和TTLL8,延伸过程中起重要作用的酶是TTLL10.这种翻译后修饰可通过改变微管蛋白C端的空间构像,进而改变C端的旋转半径和结合结构,提高微管的稳定性,从而维持纤毛的结构稳定和功能正常.在中枢神经中,甘氨酸化对谷氨酸化有竞争抑制作用,可能是神经退行性改变的保护机制之一;在视网膜中,抑制小鼠微管蛋白甘氨酸化,导致连接纤毛的数量下降,导致视网膜退行性改变;在结直肠癌的发生发展中,抑制甘氨酸化会增加结直肠癌的发病风险;在精子中,抑制甘氨酸化会阻碍精子的直线游动,导致雄性不育.在其他微管蛋白翻译后修饰丰富的组织或生命活动中,如血小板、肌细胞、细胞有丝分裂等,微管蛋白甘氨酸化的功能及其调控机制还有待深入研究.
文献关键词：
微管蛋白;翻译后修饰;甘氨酸化
中图分类号：
作者姓名：
罗亨宇;杨旌鸿;候垚顺;李志勇;缪朝玉
作者机构：
海军军医大学,药理学教研室,上海 200433;海军军医大学,基础医学院学员16队,上海 200433;海军军医大学, 基础医学院学员11队,上海 200433
文献出处：
引用格式：
[1]罗亨宇;杨旌鸿;候垚顺;李志勇;缪朝玉-.微管蛋白的甘氨酸化修饰及功能研究进展)[J].解剖学杂志,2022(03):265-268,288
A类：
甘氨酸化,TTLL,TTLL3,TTLL8,TTLL10
B类：
微管蛋白,功能研究,真核细胞,细胞骨架,基本成分,alpha,beta,二聚体,体组成,多种功能,蛋白翻译后修饰,谷氨酸,残基,负电荷,酪氨酸,连接酶,酶类,伸过,结合结构,纤毛,结构稳定,中枢神经,竞争抑制,退行性改变,保护机制,视网膜,结直肠癌,发病风险,精子,游动,雄性不育,生命活动,肌细胞,有丝分裂,调控机制
AB值：
0.183804
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