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蛋白质二硫键异构酶与α-突触核蛋白的相互作用及对其聚集的影响
文献摘要：
α-突触核蛋白(α-synuclein,αsyn)的错误折叠和聚集是帕金森症的疾病特征.分子伴侣蛋白质二硫键异构酶(PDI)可在体外结合αsyn的N端并抑制其聚集,但PDI的识别机制至今仍不明确.我们通过液体核磁共振(NMR)实验,发现人源PDI b'xa'可结合αsyn的N端区域.此外,硫黄素T(ThT)荧光实验结果表明PDI b'xa'会显著抑制αsyn的聚集.我们进一步利用NMR滴定实验确定了PDI主要通过b'结构域的疏水空腔结合αsyn.最后,我们以此构建了PDI结合αsyn的对接模型,并提出了PDI抑制αsyn聚集的作用机理.这一工作为理解PDI抑制αsyn聚集提供了实验依据.
文献关键词：
核磁共振(NMR);α-突触核蛋白(αsyn);蛋白质二硫键异构酶;相互作用;纤维化
中图分类号：
作者姓名：
裴云山;张偲;刘晓黎;成凯;张则婷;李从刚
作者机构：
中国科学院生物磁共振分析重点实验室,波谱与原子分子物理国家重点实验室(中国科学院精密测量科学与技术创新研究院),湖北武汉 430071;中国科学院大学,北京 100049
文献出处：
引用格式：
[1]裴云山;张偲;刘晓黎;成凯;张则婷;李从刚-.蛋白质二硫键异构酶与α-突触核蛋白的相互作用及对其聚集的影响)[J].波谱学杂志,2022(04):381-392
A类：
B类：
蛋白质二硫键异构酶,突触核蛋白,synuclein,错误折叠,帕金森症,疾病特征,分子伴侣,伴侣蛋白,PDI,识别机制,液体核磁共振,NMR,xa,硫黄,黄素,ThT,滴定,结构域,疏水,空腔
AB值：
0.282871
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