典型文献
溶藻弧菌AphB蛋白的原核表达及其乙酰化验证
文献摘要：
[目的]研究LysR家族转录因子AphB蛋白是否存在乙酰化修饰,为进一步研究乙酰化修饰对该蛋白功能的影响提供理论基础.[方法]以溶藻弧菌(Vibrio alginolyticus)HY9901 LysR家族转录因子AphB为对象,根据GenBank上溶藻弧菌aphB序列(No.WP_005380599.1)设计引物,采用大肠杆菌表达体系异源诱导表达,设置时间、温度和IPTG浓度梯度优化表达条件,最后纯化AphB蛋白,通过抗乙酰赖氨酸特异性抗体验证AphB蛋白的乙酰化修饰程度.[结果]aphB全长约876 bp,37℃时菌液加入0.1 mmol·L?1的IPTG诱导6 h后,AphB蛋白的表达量最高,纯化后的蛋白大小为37.3 kD,AphB自身存在乙酰化修饰位点,但其乙酰化程度在体外不受脱乙酰酶CobB的调控.[结论]初步证明了AphB蛋白是一种乙酰化蛋白且在体外不能被脱乙酰酶CobB脱乙酰化,研究结论丰富了原核生物弧菌中乙酰化修饰的相关理论,为溶藻弧菌毒力基因aphB的翻译后调控机制研究提供了科学参考.
文献关键词：
溶藻弧菌;AphB;大肠杆菌表达体系;赖氨酸乙酰化修饰
中图分类号：
作者姓名：
万明月;范晨龙;丁燏
作者机构：
广东海洋大学水产学院/广东省水产动物病害防控与健康养殖重点实验室/广东省水产经济动物病害防控重点实验室,广东 湛江 524088
文献出处：
引用格式：
[1]万明月;范晨龙;丁燏-.溶藻弧菌AphB蛋白的原核表达及其乙酰化验证)[J].福建农业学报,2022(10):1250-1255
A类：
AphB,LysR,aphB,CobB,赖氨酸乙酰化修饰
B类：
溶藻弧菌,原核表达,化验,蛋白功能,Vibrio,alginolyticus,HY9901,GenBank,No,WP,引物,大肠杆菌表达体系,异源,诱导表达,IPTG,浓度梯度,梯度优化,特异性抗体,全长约,bp,菌液,kD,自身存在,修饰位点,脱乙酰化,原核生物,毒力基因,后调,调控机制
AB值：
0.217153
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